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By Ivo Cozzani

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7 Cinetica di reazione in un enzima al/osterico. la presenza di effettori eterotropici positivi (+A) o negativi (+I) sposta rispettivamente lo sigmoide (curva verde) verso un enzima più efficiente (R) o meno efficiente (T). Le proprietà cinetiche degli enzimi allosterici non seguono le cinetiche di Michaelis-Menten con andamenti di tipo iperbolico. 7). Tali enzimi si comportano come se fossero costituiti da due forme enzimatiche a diversa efficienza, a basse concentrazioni di substrato l'enzima si comporta come se avesse una debole capacità di legame, all'aumentare della concentrazione di substrato, viene indotto un aumento di quantità di substrato legato e quindi di efficienza catalitica dell'enzima.

Una proteina bersaglio (substrato) può essere ripetutamente fosforilata e defosforilata. Le chinasi e le fosfatasi sono enzimi altamente selettivi: la fosforilazione di catene laterali di aminoacidi diverse all'interno della stessa proteina bersaglio avviene ad opera di chinasi differenti. 9). L'enzima chiave coinvolto nella costruzione del glicogeno, la glicogeno sintasi, trasferisce un'unità attivata di glucosio alla volta a una catena di glicogeno in fase di crescita. Esso può esistere negli stati fosforilato e defosforilato.

Infme, il tetraidrofolato (THF) è un coenzima che è in grado di trasferire unità monocarboniose a diversi livelli di ossidazione. 21). Le unità monocarboniose possono legarsi agli atomi di azoto in posizione -5 o -lO o ad entrambi. I derivati più importanti del THF sono l'N1°-formilTHF, che trasporta una unità monocarboniosa sotto forma di gruppo carbossilico, l'NS, N1°-metilen-THF, in cui l'unità monocarboniosa ha lo stato di ossidazione di un gruppo aldeidico, e l'N5-metil-THF, in cui l'unità monocarboniosa ha lo stato di ossidazione di un gruppo metilico.

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